-ID1复合物的原位结构分辨率提升到了8.5埃。在这个分辨率下，已经能清晰看到各个亚基的相对位置和大致形状，以及那个摆动附属蛋白上的电荷分布模式。
与此同时，凯瑟琳提供的PAC-FUS1肿瘤细胞系也到了。团队用表面蛋白质组学技术分析发现，那个融合特异性的短肽序列确实暴露在细胞表面，而且相对稳定。
“两个靶点一定存在某种联系。”在项目进展会上，杨平总结，“PAC-FUS1只是PANC-ID1吗，某种特殊情况下的表达。”
“它们结构差异太大，虽然有些相同部分。”凯瑟琳说，她从未这样想过。
杨平思考片刻：“我们可以全面展开两种复核的研究，从结构功能等等，这样才有可能找出它们的内在联系，在没有找出它们的关联前，我们可以分开以它们为靶点设计K因子。”
设计K因子的第一步是确定结合模式。宋子墨和凯瑟琳采用计算机模拟的方法，预测了PAC-FUS1新抗原表位最可能的构象，然后设计了数百个候选结合分子，不是传统的抗体，而是基于纳米抗体和合成肽的杂交结构，更小、更稳定、更容易生产。
候选分子经过初筛，选出二十个亲和力预测最高的，进行基因合成和原核表达。
就在这个关键阶段，一个意外发现改变了所有人的计划。
一天深夜，陆小路在分析一批新的冷冻电镜数据时，发现了一个之前忽略的现象：在PAC-FUS1肿瘤细胞的膜上，不仅缺乏正常的PANC-ID1复合物，还存在一种异常的多蛋白聚集结构。
他放大图像，仔细分析，这些聚集结构由PAC-FUS1融合蛋白作为核心，周围聚集了多种膜受体和信号转导蛋白，形成一个“信号枢纽”。
“看这里。”第二天一早，陆小路把发现展示给团队，“PAC-FUS1不只是改变细胞身份，它还在膜上组建了一个异常的指挥中心。EGFR、c-MET、整合素……这些受体被物理性地拉拢在一起，形成超级复合物，导致下游信号通路持续、强力激活。”
凯瑟琳倒吸一口凉气：“这就解释了为什么单靶点抑制剂无效，抑制一个受体，其他受体可以立即补偿。它们被物理性地捆绑在一起，像一个多头的怪兽。”
“但这也给了我们新的机会。”杨平盯着屏幕，“如果这个超级复合物本身是一个更显著的靶标呢？靶向单个受体可能脱靶，但靶向这种肿瘤特异的复合物结构，特异性
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